MODULO: ENZIMA E AMINOÁCIDOS

ENZIMAS E AMINOÁCIDOS

Enzimas

Enzimas: são proteínas que atuam como catalisadores biológicos, acelerando reações químicas dentro das células sem serem consumidas no processo.

Características e Funções:

• Especificidade: Enzimas são altamente específicas para os seus substratos, ou seja, cada enzima só catalisa uma reação ou um conjunto limitado de reações. Isso garante que as reações celulares ocorram de forma ordenada e eficiente.

• Centro Ativo: As enzimas possuem um local específico, chamado centro ativo, onde o substrato se liga e ocorre a reação química. O centro ativo determina a especificidade da enzima.

• Eficiência: Enzimas podem aumentar a velocidade das reações químicas em milhões de vezes, permitindo que processos vitais, como a digestão e a síntese de DNA, ocorram rapidamente.

• Regulação: A atividade das enzimas pode ser regulada por inibidores (que diminuem sua atividade) ou ativadores (que aumentam sua atividade), além de condições como pH e temperatura. Isso permite o controle preciso das reações metabólicas.

• Cofatores: Algumas enzimas requerem cofatores (íons metálicos) ou coenzimas (moléculas orgânicas) para sua atividade catalítica. Cofatores ajudam a estabilizar a estrutura da enzima ou a participar diretamente na catálise.

• Coenzima: é uma molécula orgânica não proteica que se liga a uma enzima e é essencial para a atividade catalítica dessa enzima. As coenzimas geralmente derivam de vitaminas e atuam como transportadoras temporárias de grupos químicos durante a reação enzimática. Elas são necessárias para que muitas enzimas funcionem corretamente, participando diretamente na catálise ao transferir grupos funcionais entre as moléculas.

• Zimogênio (ou proenzima): é uma forma inativa precursora de uma enzima que requer uma modificação específica para se tornar ativa. Essa ativação geralmente envolve a clivagem de uma porção da cadeia polipeptídica, revelando o sítio ativo da enzima. Zimogênios são importantes para a regulação da atividade enzimática, prevenindo a ação prematura ou inapropriada de enzimas, como aquelas envolvidas na digestão ou coagulação do sangue.

  
  

As enzimas, formadas por aminoácidos, são essenciais para a regulação das reações químicas no organismo, enquanto os aminoácidos servem como blocos de construção das proteínas e outras biomoléculas cruciais para a vida.

Mecanismo das enzimas

Classificação das Enzimas	Descrição
Oxirredutases	Catalisam reações de oxidação-redução, transferindo elétrons entre moléculas.
Transferases	Transferem grupos funcionais (como metil, fosfato) de uma molécula para outra.
Hidrolases	Catalisam a quebra de ligações por adição de água (hidrólise).
Liases	Catalisam a quebra de ligações (C-C, C-O, C-N) sem hidrólise ou oxidação, formando novas ligações duplas ou anéis.
Isomerases	Catalisam a conversão de uma molécula em seus isômeros, alterando a configuração espacial.
Ligases	Catalisam a formação de novas ligações químicas entre moléculas, geralmente utilizando ATP.

Fatores que Influenciam a Catálise Enzimática	Descrição
Temperatura	Aumenta a velocidade da reação até um ponto ótimo, após o qual a enzima pode desnaturar.
pH	Cada enzima tem um pH ótimo, e desvios desse pH podem reduzir a atividade enzimática.
Concentração de Substrato	Aumenta a velocidade da reação até atingir a saturação enzimática (Vmax).
Concentração de Enzima	Maior quantidade de enzima pode aumentar a taxa de reação, desde que haja substrato suficiente.
Presença de Inibidores	Inibidores podem reduzir ou bloquear a atividade enzimática, seja de forma competitiva ou não competitiva.
Presença de Cofatores e Coenzimas	Muitas enzimas necessitam de cofatores (íons metálicos) ou coenzimas (moléculas orgânicas) para funcionar.
Presença de Ativadores	Substâncias que podem aumentar a atividade enzimática, como íons ou outras moléculas.

Aminoácidos

Aminoácidos são as unidades fundamentais das proteínas. São moléculas orgânicas compostas por um grupo amino (-NH₂), um grupo carboxila (-COOH), um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral variável (R), todos ligados a um átomo de carbono central (carbono alfa).

Características e Funções:

• Estrutura Geral: Cada aminoácido tem uma estrutura básica comum, mas a cadeia lateral (R) varia, determinando as propriedades específicas de cada aminoácido.

• Polaridade: Os aminoácidos podem ser polares ou apolares, influenciando como interagem com a água e outras moléculas. Isso é importante na estrutura tridimensional das proteínas.

• Carga: Alguns aminoácidos têm cadeias laterais carregadas positivamente ou negativamente, afetando suas interações eletrostáticas. Isso influencia a ligação com outras moléculas e a conformação proteica.

• Essencialidade: Existem aminoácidos essenciais, que devem ser obtidos através da dieta, e não essenciais, que o corpo pode sintetizar. Eles são necessários para a síntese de proteínas e outras biomoléculas.

• Função: Aminoácidos se combinam para formar proteínas, que desempenham funções estruturais (colágeno), enzimáticas (enzimas), de sinalização (hormônios), transporte (hemoglobina) e imunológicas (anticorpos) no organismo.

Nome do Aminoácido	Abreviação (3 Letras)	Abreviação (1 Letra)	Característica Principal
Alanina	Ala	A	Apolar, alifático
Arginina	Arg	R	Polar, carregado positivamente
Asparagina	Asn	N	Polar, não carregado
Ácido Aspártico	Asp	D	Polar, carregado negativamente
Cisteína	Cys	C	Polar, contém enxofre
Glutamina	Gln	Q	Polar, não carregado
Ácido Glutâmico	Glu	E	Polar, carregado negativamente
Glicina	Gly	G	Apolar, alifático
Histidina	His	H	Polar, carregado positivamente (em pH fisiológico)
Isoleucina	Ile	I	Apolar, alifático
Leucina	Leu	L	Apolar, alifático
Lisina	Lys	K	Polar, carregado positivamente
Metionina	Met	M	Apolar, contém enxofre
Fenilalanina	Phe	F	Apolar, aromático
Prolina	Pro	P	Apolar, estrutura cíclica, influencia a conformação
Serina	Ser	S	Polar, possui grupo hidroxila
Treonina	Thr	T	Polar, possui grupo hidroxila
Triptofano	Trp	W	Apolar, aromático
Tirosina	Tyr	Y	Polar, aromático, possui grupo hidroxila
Valina	Val	V	Apolar, alifático